Белки (протеины, полипептиды) представляют собой высокомолекулярные органические вещества, состоящие из аминокислот, связанных в цепи пептидной связью.

Примеры белков:

- Иммуноглобины - защищают от чужеродных микробов и раковых клеток.
- Гемоглобин – участвует в переносе кислорода.
- Кератин - самый распространенный белок у позвоночных, содержится в волосах и ногтях.
- Фибрин - белок, который участвует в свертываемости крови.
- Коллаген - составляет белковый компонент костей, кожи, связок и сухожилий.
- Ферменты - являются катализаторами биохимических реакций.
- Гормоны - являются молекулами, передающими химические сигналы.

Аминокислоты

Аминокислоты являются мономерами которые составляют белки.

Каждая аминокислота имеет одинаковую основную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа (α) углерод, связанного с аминогруппой (-NH2), карбоксильной группой (-COOH) и атомом водорода.

Каждая аминокислота также имеет еще один атом или группу атомов, связанных с центральным атомом углерода, которые составляют R группу.

Аминокислоты структура

В цитоплазме клетки находится множество копий 21 протеиногенной аминокислоты. Эти аминокислоты строятся клеткой из более простых соединений или поступают с пищей.

Из 21 аминокислоты 9 являются незаменимыми аминокислотами, которые должны быть получены с пищей.

9 незаменимых аминокислот:

  1. Триптофан
  2. Метионин
  3. Валин
  4. Треонин
  5. Фенилаланин
  6. Лейцин
  7. Изолейцин
  8. Лизин
  9. Гистидин

Химическая природа боковой цепи (R группа) определяет характер аминокислоты (то есть, является ли она кислой, основной, полярной или неполярной).

Пептидные связи

Пептидная связь

Аминокислоты объединяются c образованием крупных органических полимеров, известных как пептиды.

Каждая аминокислота присоединена к другой аминокислоте ковалентной связью, известной как пептидная связь, которая образуется в результате реакции дегидратации.

Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа другой аминокислоты объединяются, высвобождая молекулу воды.

Полученная связь представляет собой пептидную связь и продукты, образованные такими связями, называются пептидами.

В глобулярных белках существуют четыре уровня структуры:

1) Первичная

Первичная структура - уникальная последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

2) Вторичная

Локальное складывание полипептида в некоторых регионах приводит к вторичной структуре белка.

Наиболее распространенными являются α-спираль и β-листовые структуры. Обе структуры представляют собой α-спиральную структуру.

Спираль сохраняет свою форму за счет водородных связей.

3) Третичная

Третичная структура связана с химическими взаимодействиями внутри полипептидной цепи.

Сложную трехмерную третичную структуру белка в первую очередь создают взаимодействия между R группами.

4) Четвертичная

Первичная, вторичная и третичная структуры относятся к отдельным полипептидным цепям белка, а четвертичная - к взаимодействиям, которые происходят между полипептидными цепями в белках, состоящих из двух или более полипептидов.

Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру.

Структура белка

Области применения ПЦР

Различные виды ПЦР часто является отправной точкой в серии экспериментов для того, чтобы получить информацию о ДНК.

Подробнее...

Основные виды ПЦР

виды ПЦР

Полимеразная цепная реакция была впервые разработана в 1983 году Кари Муллисом. На сегодняшний день существует много разных видов ПЦР.

Подробнее...

Основные компоненты ПЦР смеси и их функции

Компоненты ПЦР смеси

5 стандартных компонентов ПЦР играют решающую роль в амплификации ДНК.

Для полимеразной цепной реакции требуется набор подходящих олигонуклеотидных праймеров, ДНК матрица и полимераза, буфер и дезоксинуклеотиды.

Подробнее...

Список биотехнологических компаний, работающих с CRISPR-Cas9 технологией редактирования генома.

CRISPR/Cas

Благодаря технологии CRISPR/Cas9, быстро расширяющаяся область редактирования генов породила множество CRISPR компаний.

Подробнее...

Важнейшие органические соединения клетки. Их функциональные группы и структурные единицы — мономеры.

Adenosine triphosphate

Атомы углерода могут соединяться друг с другом и образовывать прямые, разветвленные цепи, а также кольцевые структуры органических соединений. Эти структуры образуют биологические полимеры и выступают в качестве основ различных типов органических соединений клетки.

Подробнее...