Белки (протеины, полипептиды) представляют собой высокомолекулярные органические вещества, состоящие из аминокислот, связанных в цепи пептидной связью.

Примеры белков:

- Иммуноглобины - защищают от чужеродных микробов и раковых клеток.
- Гемоглобин – участвует в переносе кислорода.
- Кератин - самый распространенный белок у позвоночных, содержится в волосах и ногтях.
- Фибрин - белок, который участвует в свертываемости крови.
- Коллаген - составляет белковый компонент костей, кожи, связок и сухожилий.
- Ферменты - являются катализаторами биохимических реакций.
- Гормоны - являются молекулами, передающими химические сигналы.

Аминокислоты

Аминокислоты являются мономерами которые составляют белки.

Каждая аминокислота имеет одинаковую основную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа (α) углерод, связанного с аминогруппой (-NH2), карбоксильной группой (-COOH) и атомом водорода.

Каждая аминокислота также имеет еще один атом или группу атомов, связанных с центральным атомом углерода, которые составляют R группу.

Незаменимые аминокислоты

В цитоплазме клетки находится множество копий 21 протеиногенной аминокислоты. Эти аминокислоты строятся клеткой из более простых соединений или поступают с пищей.

Из 21 аминокислоты 9 являются незаменимыми аминокислотами, которые должны быть получены с пищей.

9 незаменимых аминокислот:

  1. Триптофан
  2. Метионин
  3. Валин
  4. Треонин
  5. Фенилаланин
  6. Лейцин
  7. Изолейцин
  8. Лизин
  9. Гистидин

Химическая природа боковой цепи (R группа) определяет характер аминокислоты (то есть, является ли она кислой, основной, полярной или неполярной).

Пептидные связи

Пептидная связь

Аминокислоты объединяются c образованием крупных органических полимеров, известных как пептиды.

Каждая аминокислота присоединена к другой аминокислоте ковалентной связью, известной как пептидная связь, которая образуется в результате реакции дегидратации.

Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа другой аминокислоты объединяются, высвобождая молекулу воды.

Полученная связь представляет собой пептидную связь и продукты, образованные такими связями, называются пептидами.

В глобулярных белках существуют четыре уровня структуры:

1) Первичная

Первичная структура - уникальная последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

2) Вторичная

Локальное складывание полипептида в некоторых регионах приводит к вторичной структуре белка.

Наиболее распространенными являются α-спираль и β-листовые структуры. Обе структуры представляют собой α-спиральную структуру.

Спираль сохраняет свою форму за счет водородных связей.

3) Третичная

Третичная структура связана с химическими взаимодействиями внутри полипептидной цепи.

Сложную трехмерную третичную структуру белка в первую очередь создают взаимодействия между R группами.

4) Четвертичная

Первичная, вторичная и третичная структуры относятся к отдельным полипептидным цепям белка, а четвертичная - к взаимодействиям, которые происходят между полипептидными цепями в белках, состоящих из двух или более полипептидов.

Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру.

Структура белка

Статьи в категории "Биомолекулы":